Ферменты

Фермент из группы эндопротеаз, содержащийся в ткани поджелудочной железы. Повышение его активности является ранним диагностическим маркером острых воспалительных процессов в поджелудочной железе.

Фермент, расщепляющий различные эфиры холина. Представлен двумя разновидностями: ацетилхолинэстеразой (или истинной холинэстеразой), локализующейся преимущественно в нервной ткани, и холинэстеразой (ложной холинэстеразой), синтез которой происходит в печени. Активность холинэстеразы напрямую связана с белковосинтетической функцией печени, чем и определяется её диагностическая значимость при гепатитах, циррозе печени, онкологических заболеваниях гепатобилиарной системы.

Группа ферментов, содержащихся практически во всех тканях организма, участвующих в реакциях отщепления остатка фосфорной кислоты от её органических соединений. Оптимум активности для данной группы ферментов находится в области щелочных значений рН. Преимущественной локализацией фермента в организме являются клетки костной ткани, печени, почек. Диагностическую значимость уровень активности щелочной фосфатазы имеет при патологии печени и желчевыводящих путей, различных заболеваниях костной ткани, в том числе остеопорозе, опухолях.

Фермент, секретирующийся поджелудочной железой, принимающий участие в расщеплении липидов в кишечнике. Преимущественной локализацией липазы в организме являются клетки поджелудочной железы. При её повреждении в результате заболевания, либо травмы, хирургического вмешательства, фермент попадает в кровь, где его активность может значительно увеличиваться по сравнению с фоновым уровнем. Липаза является наиболее специфичным маркером повреждения поджелудочной железы.

Фракции фермента в наибольшей концентрации встречающиеся в клетках сердца, коркового вещества почек, в меньшем количестве находится в клетках печени, скелетной мускулатуры, эритроцитов, клетках некоторых опухолей. При повреждении клеток миокарда или почек фермент в большом количестве попадает в кровь, где его активность может возрастать в несколько раз, иногда в десятки. Исходя из этих данных, исследование активности ЛДГ 1,2 в плазме преимущественно используется для диагностики повреждения миокарда и почек. Анализ обладает гораздо большей специфичностью, чем ЛДГ общая. Уровень активности, в комплексе с другими показателями может использоваться для оценки обширности поражения сердечной мышцы.

Фермент, содержащийся в цитоплазме практически всех клеток организма. ЛДГ участвует в процессах окисления глюкозы на конечных этапах цикла Кребса. Имеет несколько разновидностей, каждая из которых преимущественно локализуется в определенной ткани организма (сердце, печени, почках). Высокую диагностическую значимость фермент имеет при инфаркте миокарда и заболеваниях печени.

Фермент, участвующий в процессах энергетического обмена, преимущественно в клетках мышечной и нервной ткани. Участвует в процессах синтеза и распада креатинфосфата, откуда и получил своё название. Диагностическая значимость определения уровня креатинкиназы в сыворотке состоит в увеличении активности фермента при поражениях мышечной ткани. Так как фермент представлен несколькими разновидностями, специфичными для различных тканей, то в зависимости от локализации патологического процесса активность той или иной изоформы будет повышаться в первую очередь. В тканях сердца и мозга креатинкиназа представлена МВ разновидностью фермента. Креатинкиназа является одним из ранних маркеров инфаркта миокарда, используется в диагностике и мониторинге миопатий.

Одна из изоформ фермента креатинкиназы, преимущественной локализацией которой является мышечная и нервная ткань (Muscle-Brain фракция). Фермент специфичен для ткани сердца и имеет важное диагностическое значение при инфаркте миокарда. Активность фермента в первые часы после развития инфаркта является одним из показателей, определяющим обширность и глубину поражения сердечной мышцы.

Фермент, катализирующий биохимические реакции переноса глутаматных остатков между пептидами в наружной и митохондриальной мембране клеток желчных путей, почек, поджелудочной железы. Является маркером холестаза - застоя желчи в желчных путях, его активность в желчи в несколько десятков раз выше, чем в крови. Активность фермента в крови повышается при различных заболеваниях печени и желчных путей, таких как инфекционные гепатиты, жировой гепатоз печени, токсические (в том числе алкогольные) гепатиты, цирроз, новообразования печени и желчных путей. Значимость ГГТП в диагностике заболеваний гепатобилиарного тракта определяется его высокой чувствительностью (в несколько раз большей, чем АЛТ и АСТ) к патологическим процессам вызывающим малейшие нарушения пассажа желчи по желчевыводящим путям.

Фермент, содержащийся во всех клетках организма. Относится к классу трансаминаз, осуществляет функцию переноса аминогрупп с аминокислот на кетокислоты. Активность АСТ преобладает в клетках сердца, скелетной мускулатуры, печени, почек. Повышение активности фермента в крови является одним из маркеров инфаркта миокарда, в некоторой степени определяющим прогноз течения заболевания, величину очага повреждения миокарда. При заболеваниях печени уровень АСТ имеет меньшее диагностическое значение, хотя при активных гепатитах и неопластических процессах может достигать значительных значений. Фермент также имеет диагностическое значение при патологии скелетной мускулатуры, заболеваниях поджелудочной железы.

Фракция общей амилазы, синтезирующаяся только в поджелудочной железе (Р-тип фермента). Секретируется в просвет кишечника, где расщепляет полисахариды до моно- и дисахаридов. Имеет важное диагностическое значение при острых и хронических панкреатитах, обладая большей чувствительностью и специфичностью, чем общая амилаза в сыворотке и моче.

Амилаза – фермент, относящийся к классу гидролаз и вырабатывающийся поджелудочной железой (Р-тип) и слюнными железами (S-тип), основной функцией которого является расщепление углеводов пищи, преимущественно крахмала и гликогена, до более простых соединений. Определение уровня амилазы в сыворотке используется, в первую очередь, для диагностики заболеваний поджелудочной железы. Повышение активности фермента в сыворотке, может свидетельствовать о наличии острого патологического процесса в поджелудочной железе даже в том случае, когда уровень её в моче нормален.

Фермент, содержащийся во всех клетках организма, прежде всего в ткани печени, меньший уровень активности отмечается в клетках сердца, скелетной мускулатуры, почек. Относится к классу трансаминаз, осуществляет важную функцию переноса аминогрупп с аминокислот на кетокислоты. Уровень АЛТ имеет серьезное диагностическое значение при заболеваниях печени, меньшее - при инфаркте миокарда, так как активность АЛТ в кардиомиоцитах несколько меньше, чем других трансаминаз. В результате патологических процессов АЛТ попадает из внутриклеточной жидкости в кровь, и активность фермента там может увеличиваться в несколько раз, иногда в десятки, в зависимости от выраженности цитолиза (процесса разрушения клеток). Уровень активности фермента при гепатитах указывает на активность процесса в печени, при инфаркте миокарда является косвенным показателем обширности поражения сердечной мышцы.